Estudo das propriedades funcionais da hemoglobina de Hoplias malabaricus e Hoplerythrinus unitaeniatus

Riggs, AustenJorgen Fyhn, HansE. H. Fyhn, UnniW. Noble, Robert

Resumo Hemolisados de Hoplias malabaricus e Hoplerythrinus unitaeniatus apresentaram padrões pouco nítidos de hemoglobina com 3 a 4 bandas, respectivamente, por eletroforesis alcalina em gel de disco. A afinidade da hemoglobina fracionada pelo oxigênio do Hoplerythrinus é cerca de um terço da do Hoplias; os valores do P50 para o Hoplias é cerca de 1,3 mm de Hg (pH 6,9 e 20ºC,. A adição de 1 mM ATP diminui a afinidade de oxigênio de cada hemoglobina 2,6 vezes. Ambas as hemoglobinas apresentam efeito Root e efeito Bohr; log P50/ pH = -0,40 para hemoglobina fracionada no intervalo de pH 7 a 8. A velocidade de dissociação do oxigênio de cada hemoglobina é semelhante e é cineticamente homogênea com taxas de diminuição constante de 200-250 sec-1 no pH 6,2 para cerca de 25-26 no pH 7,7 com 1 mM ATP ou sem ele. A reação de combinação do CO para a hemoglobina do Hoplias é cineticamente heterogênea em todos os valores de pH e para a hemoglobina Hoplerythrinus em pH abaixo 7,5. As fases rápida e lenta explicam cerca da metade da reação observada. A heterogeneidade cinética e máxima em pH abaixo para ambas as hemoglobinas. A fase rápida para a hemoglobina do Hoplias é cerca de duas vezes mais do que para a hemoglobina do Hoplerythrinus.